Aminosäuren

Die Aminosäuren (AS), ungewöhnlich auch Aminocarbonsäure oder Aminocarbonsäure bezeichnet, sind die chemischen Komponenten mit einer Amino- und einer Säuregruppe.
Sie können durch die Position ihrer Amino-Gruppe zu der Carboxy-Gruppe unterschieden werden - wenn die Amino-Gruppe an dem C.
Diese Aminosäuren, die auf diese Art und Weise mit einem Polymeren verbunden sind, haben unterschiedliche seitliche Ketten und legen gemeinsam die Gestalt fest, mit der sich das Peptid dann in einem wässerigen Medium zu dem natürlichen Eiweiß faltet.
Auch die Aminosäuren, die als Baustein für die Proteinbildung kodiert werden, werden als proteinogen bezeichnet,[2] beim Menschen gibt es 21 unterschiedliche Aminosäuren.
Bis heute sind mehr als 400 nicht-proteinogene, natürlich auftretende Aminosäuren bekannt, die über ihre biologischen Eigenschaften verfügen.

Die Aminosäuren (AS), ungewöhnlich auch Aminocarbonsäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Aminogruppe und einer Carbonsäuregruppe. Die wichtigsten Studien zu allen wichtigen Aminosäuren im Überblick. Welche Lebensmittel enthalten essentielle Aminosäuren? Welche Wirkung haben essentielle Aminosäuren im Körper & warum spielen Aminosäuren beim Muskelaufbautraining eine so wichtige Rolle? Aus der Naturheilpraxis: Ich verwende Aminosäuren bei Beschwerden und verschiedenen Krankheiten.

Amino-Säuren

Die Aminosäuren (AS), ungewöhnlich auch Aminocarbonsäure oder Aminocarbonsäure bezeichnet, sind die chemischen Komponenten mit einer Amino- und einer Säuregruppe. Die essentiellen Aminosäuren können nicht vom Körper selbst produziert werden, sie müssen daher mit der Ernährung eingenommen werden. Die Aminosäuren sind in allen Lebensformen vorzufinden. Zu den Aminosäuren gehören die organischen Stoffe, die mindestens eine Amino-Gruppe ( (-NH2 oder substituiertes -NR2) und eine Carboxy-Gruppe (-COOH) als funktionale Gruppe beinhalten, d.h. die strukturelle Eigenschaften der Atome und der Carbonsäure haben.

Sie können durch die Position ihrer Amino-Gruppe zu der Carboxy-Gruppe unterschieden werden - wenn die Amino-Gruppe an dem Cα-Atom direkt an die terminale Carboxy-Gruppe angrenzt, wird dies --Position genannt und heißt –-Aminosäuren. Diese sind zu einer Kette verbunden, in der die Carboxylgruppe einer der Aminosäuren eine Peptid-Bindung mit der nächstfolgenden bildet.

Diese Aminosäuren, die auf diese Art und Weise mit einem Polymeren verbunden sind, haben unterschiedliche seitliche Ketten und legen gemeinsam die Gestalt fest, mit der sich das Peptid dann in einem wässerigen Medium zu dem natürlichen Eiweiß faltet. Ihre Basenfolge gibt die Aminosäuresequenz in gewissen Sektionen an, ein Basentriplet stellt ein Kodon dar, das eine spezifische Aminosäure darstellen kann.

Auch die Aminosäuren, die als Baustein für die Proteinbildung kodiert werden, werden als proteinogen bezeichnet,[2] beim Menschen gibt es 21 unterschiedliche Aminosäuren. Auch nach der Übersetzung können die Nebenketten einiger im Eiweiß integrierter Aminosäuren noch verändert werden. Allerdings geht das Aminosäurespektrum weit über diese etwa zwanzig eiweißbildenden Aminosäuren weit darüberhinaus.

Bis heute sind mehr als 400 nicht-proteinogene, natürlich auftretende Aminosäuren bekannt, die über ihre biologischen Eigenschaften verfügen. 3 ] Eine Sondergruppe bilden die relativ wenigen D-Aminosäuren. 4 ] Die Zahl der künstlich hergestellten und prinzipiell denkbaren Aminosäuren ist noch höher. Manche Aminosäuren nehmen eine Sonderrolle als Botenstoff ein, ebenso wie die verschiedenen Abbau-Produkte der Aminosäuren; die biogenen Aminosäuren sind nicht nur als Botenstoff im Nerven-System, sondern haben als Hormon und Gewebevermittler eine Vielzahl von physiologischen Effekten im Körper.

Zwischen 1805 und 1935 waren viele der damals bekannt gewordenen Apotheker und Apotheker zum ersten Mal an der Isolierung von Aminosäuren und der Aufklärung ihrer Strukturen interessiert. Erstmalig hat der promovierte Apotheker Ernst Schulze drei Aminosäuren isoliert - 1877 aus Zuckerrüben, 1881 das Phenolalanin und 1886 das Lupinin - und war an der strukturellen Aufklärung anderer Aminosäuren maßgeblich beteiligt. 2.

Bereits 1846 konnte Justius von Liebig zum ersten Mal Thyrosin vom Kasein trennen, dessen Aufbau 1869 von ihm geklärt wurde. 1889 fand er auch das Enzym Lyzin im Kaseinhydrolysat und später fand er 1922 das Schwefel enthaltende Methhionin als 19. Amino-Säure, dessen strukturelle Formel 1928 von Georg Bart owski und Philipp Coin gegeben wurde.

Der in den 20er Jahren des 20. Jahrhunderts mit seinen synthetischen Arbeiten den Bereich der biochemischen Forschung erschlossen hatte, fand keine Aminosäuren, aber drei seiner Studenten waren daran interessiert, darunter die bereits erwähnte Gorup-Besánez und die beiden Künstler Dr. Rudolf Schröder und Dr. med. Georg Stödeler (1863 Rohseidenserin). Von den 20 gefundenen Aminosäuren wurden 18 aus pflanzlichen oder tierischen Stoffen gewonnen, nur die beiden Aminosäuren Alanin (1850 A. Strecker) und Provitamin (Willstätter) wurden durch organisches Syntheseverfahren gewonnen.

Wurde die Untersuchung der Materialzusammensetzung bis hin zur molekularen Formel mit den damals üblichen Verfahren gut durchgeführt, so konnte die strukturelle Formel vieler Aminosäuren oft erst durch partielle Syntheseschritte geklärt werden, was teilweise erst Jahre später gelungen ist. Die Aminosäuren enthalten wenigstens zwei Kohlenstoffatome. Bei der instabilen Carbaminsäure handelt es sich nicht um eine Amino-Säure, sondern um ein Säureamid.

Die Aminosäuren können nach dem C-Atom klassifiziert werden, an dem sich die Amino-Gruppe im Verhältnis zur Carboxy-Gruppe befindet. 2. Wenn mehrere Aminosäuren im Moleküle vorhanden sind, entscheidet das C-Atom, dessen Aminosäuregruppe dem Carboxykohlenstoff am ähnlichsten ist, welche Aminosäureklasse beteiligt ist. Aminosäuren: Die Amino-Gruppe der Aminosäuren von ch.ch liegt am zweiten C-Atom, einschließlich des Carboxy-Kohlenstoffatoms.

Am einfachsten ist die eiweißbildende Glycine. Bei allen eiweißbildenden Aminosäuren handelt es sich um die Aminosäuren der Website α Der Begriff Aminosäuren bezieht sich oft auf eine gewisse Anzahl von Aminosäuren, die vor allem aus L-α Aminosäuren bestehen: die eiweißbildenden Aminosäuren. β Aminosäuren: Die Aminosäuregruppe von β Aminosäuren liegt am dritten C-Atom (einschließlich des Carboxy-Kohlenstoffatoms). γ Aminosäuren: Die Aminosäuregruppe von γ Aminosäuren liegt am vierten C-Atom (einschließlich des Carboxy-Kohlenstoffatoms).

Weitere Aminosäureklassen werden nach dem selben Prinzip benannt. Wenn sich die Aminosäuren einer Kategorie durch ihre Seiten-Kette von den anderen Aminosubstituenten am Kohlenstoffatom mit der Aminogruppe unterscheidet, gibt es hier ein Stereocenter und zwei Enantiomeren der korrespondierenden Aminosäuren.

Es gibt vier Stereoisomeren von Aminosäuren mit zwei unterschiedlich substituierter Stereomitte. Proteinogene Aminosäuren sind Aminosäuren, die in lebenden Organismen als Proteinbausteine bei der Übersetzung nach genetischen Informationen eingesetzt werden. 2 ] Bei der Proteinsynthese, die an den Rippen einer Zelle erfolgt, werden im Rahmen der Eiweißbiosynthese selektierte Aminosäuren über Peptid-Bindungen in einer bestimmten Sequenz an die Polypeptid-Kette eines Eiweißes gebunden.

Diese Aminosäuresequenz des Ribosomalen Peptides wird durch die in der Basissequenz einer Nucleinsäure enthaltenen Erbinformationen bestimmt, die von einem Basentripel nach dem Gencode kodiert werden. Bei den eiweißbildenden Aminosäuren handelt es sich immer um die Aminosäuren der Website α 10 ] Eine besondere Eigenschaft ist die Prolinaminosäure, deren Aminosäuregruppe ein Sekundäramin aufweist und die daher nicht so elastisch in eine Proteinfalte passt wie andere eiweißbildende Aminosäuren - zum Beispiel wird sie als spiralförmiger Brecher in -Helikalstrukturen in Eiweißen angesehen.

Prolin wird wegen seiner sekundären Aminogruppe auch als sekundäre Aminosäure bezeichnet - oft fälschlicherweise oder veraltet auch als Iminosäure. Bei 20 der proteinogenen Aminosäuren finden sich Codons in der (am häufigsten verwendeten) Standardversion des genetischen Codes. Sie werden daher als Standardaminosäuren oder kanonische Aminosäuren bezeichnet. Zusätzlich zu den oben genannten Codes werden zusätzliche Zeichen als Platzhalter verwendet, wenn die genaue Aminosäure nicht aus der Proteinsequenzierung oder der Röntgenstrukturanalyse abgeleitet werden kann.

Neben den kanonischen Aminosäuren gehören zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren auch die so genannten nicht-kanonischen Aminosäuren, die proteinogene und nicht-proteinogene Aminosäuren enthalten. Es können mehrere Gruppen unterschieden werden: Die erste Gruppe umfasst jene proteinogenen Aminosäuren, die durch Rekodierung des genetischen Materials in Proteine eingebaut werden. Dazu gehören die 21. und 22. proteinogenen Aminosäuren:

Spezielle terrestrische RNAs - teRNASec und teRNAPyl - wurden für beide Aminosäuren nachgewiesen, die den Ribosomeneinbau während der Übersetzung ermöglichen. Allerdings nutzen nicht alle Lebewesen die nicht-kanonischen eiweißbildenden Aminosäuren dieser Form. Die zweite Gruppierung besteht aus nicht-proteinogenen Aminosäuren, die aus canonischen Aminosäuren gebildet werden, wenn der Rest der Aminosäure R1 nach dem Inkorporieren in Proteinen umgestaltet wird.

Auch die Glykosilierung bedeutet eine bedeutende Veränderung des Aminosäurerestes: Dabei werden die Kohlenhydrat-Reste auf die Aminosäure-Reste überführt, was zu Glykoproteinen führt. Die dritte ist die nicht-proteinogene Aminosäure, die der Körper nicht von den canonischen Aminosäuren unterscheidet und die er stattdessen nichtspezifisch in Proteinen integriert.

Hierzu gehören unter anderem selenomethionine, die statt Methionin eingearbeitet werden können, oder canavanine, die der Körper nicht von arginine unterscheidet, oder azetidin-2-carbonsäure, die als toxisches Prolinanalogon auftritt. Die meisten Aminosäuren dieser Kategorie sind giftig, da sie häufig zu einer Fehlbildung des Eiweißes und damit zu einer Beeinträchtigung der Proteinform und -funktionalität beitragen.

Eine giftige Komponente der Tallilie ist die Azetidin-2-Carbonsäure, die sich mit einer sehr spezifischen Prolyl-tRNA-Synthetase gegen den ungesteuerten Eintrag dieser Säure in ihre Eiweiße absichert. Neben den 20 Aminosäuren des Kanons verwendet der Mensch auch Selenozystein als eiweißbildende Amino-Säure. Unter den 20 Aminosäuren werden 12 vom Menschen oder von im Magen-Darm-Trakt lebenden Organismen gebildet.

Alle anderen 8 Aminosäuren sind für den Menschen lebensnotwendig, d.h. sie müssen über die Ernährung aufgenommen werden. Mehr als zwanzig so genannte Proteinogen-Aminosäuren sind bisher bekannt. Zwei weitere Aminosäuren wurden diesen kirchenrechtlich benannten Aminosäuren hinzugefügt, nämlich Selenozystein und Pyrrolinsin. Die beiden nicht-kanonischen sind auch α-Aminosäuren, basierend auf der terminalen Carboxylgruppe, die Amino-Gruppe ist an das direkt benachbarte C-Atom gekoppelt (Cα).

Daneben gibt es weitere Aminosäuren, die als Komponente von Eiweißen oder als Peptid vorkommen, aber nicht kodiert sind. Aminosäurenketten mit einer Länge von weniger als etwa 100 Aminosäuren werden üblicherweise als Peptid und die grösseren Ribosomenketten als Protein bezeichne. Über Peptid-Bindungen (Säureamid) sind die Aminosäuren innerhalb der Ketten verbunden.

Sie werden entweder für die Eiweißbiosynthese eingesetzt oder degradiert (siehe auch: Aminosäurenindex). Der Aminosäureabbau hat die folgenden Hauptmechanismen:: Aminosäuren, die ein Körper braucht, aber nicht selbst produzieren kann, werden als essenzielle Aminosäuren bezeichnet und müssen mit der Ernährung zugeführt werden. All diese essenziellen Aminosäuren sind L-α Aminosäuren. Beim Menschen sind Valen, Methhionin, Leucin, Isolucin, Phenolalanin, Tryptophan, Trionin und Lithium essenzielle Aminosäuren.

Bedingte essenzielle oder semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in besonderen Fällen mit der Ernährung eingenommen werden. Alle anderen Aminosäuren werden entweder unmittelbar synthetisch hergestellt oder durch Modifizierung aus anderen Aminosäuren hergestellt. Aus der essenziellen Fettsäure Methhionin kann nun eine Cysteinsynthese durchgeführt werden. So lange die Fähigkeit, die Aminosäure Tyrosin noch nicht aus der Phenylalaninproduktion zu gewinnen, noch nicht reif ist, ist sie auch eine der essenziellen Aminosäuren im Säuglingsalter.

Darüber hinaus gibt es andere Krankheiten, die den Aminosäurenstoffwechsel beeinflussen und die Absorption einer nicht essenziellen Fettsäure erforderlich machen können. In Hähncheneiern sind alle essenziellen oder semi-essentiellen Aminosäuren vorhanden, die der Mensch braucht. Proteinogene Aminosäuren können nach ihren Rückständen in verschiedene Kategorien eingeteilt werden (siehe tabellarische Übersicht der Eigenschaften). Die Aminosäuren können in unterschiedlichen Gruppierungen zur gleichen Zeit vorkommen.

Die Überschneidungen der einzelnen Bereiche können graphisch in einem Massendiagramm dargestellt werden. Durch die basische und die saure Amino-Gruppe sind Aminosäuren sowohl Laugen als auch SÀuren. Aminosäuren sind in neutraler wässriger Lösung als zwitterionisch vorhanden, d.h. die Aminosäure wird zur Protonierung und die Carboxylgruppe wird deprottiert. Die protonierten Aminogruppen können als saure ( "Protonendonor") und die Carboxylatgruppen als basische (Protonenakzeptor) Verbindungen einwirken.

Aminosäuren sind als kationische Verbindungen in Säurelösungen und anionische Verbindungen in Basenlösungen vorhanden: Von besonderem Interesse für das Säure-Base-Verhalten eiweißbildender Aminosäuren ist das Verhältnis ihrer Seitenketten ("R"). Eine Ausnahme bildet der Aminosäure- und Carboxyterminus des Eiweißes. Dabei werden die eiweißbildenden Aminosäuren in funktionelle Einheiten mit unpolaren oder polaren Aminosäureseitenketten und weitere nach Polaritäten geordnete Subgruppen unterteilt: aliphatisch, aromatisch, amidiert, schwefelhaltige, hydroxylhaltige, basisch und säurehaltige Aminosäuren.

Proline ist eine Sekundäraminosäure, da der N-Terminus mit der Seitenlinie einen Fünf-Atomring verschließt. In einem Protein verbindet sich der Carboxyterminus einer früheren Amino-Säure mit dem Stickstoffatom des Proline, das aufgrund der oben genannten Peptid-Bindung nicht zu protonieren ist. Dabei ist der pK-Wert der pH-Wert, bei dem die titrierfähigen Reste gleichermaßen stark und entprotoniert sind; die titrierfähige Menge ist dann in ihrer Basen- wie in ihrer Säureform zu je einem Drittel vorhanden (siehe auch: Henderson-Hasselbalch-Gleichung).

Diese Schreibweise entfällt jedoch aus Vereinfachungsgründen in der Regel, da der Kontext auch bestimmt, ob die Gruppierung als Basen- oder Säuregruppe auftritt. Er ist keine feste Größe, sondern abhängig von der Umgebungstemperatur, der AktivitÃ?t, der IonenstÃ?rke und der direkten Umwelt der zu titrierenden Proben.

Beträgt der pH-Wert mehr als der pK-Wert einer titrierfähigen Fraktion, so ist die titrierfähige Fraktion in ihrer Grundform (deprotoniert) vorhanden. Unterschreitet der pH-Wert den pK-Wert der titrierfähigen Fraktion, so ist die titrierfähige Fraktion in ihrer säurehaltigen ( "protonierten") Ausprägung vorliegen: Der pH-Wert wird durch den pH-Wert bestimmt: Dabei werden die Nebenketten der Basis-Aminosäuren in ihrer Protonenform (sauer) und in ihrer Deprotonenform (basisch) nicht aufgeladen.

Bei säurehaltigen Aminosäuren (einschließlich des Cysteins und des Tyrosins) sind die Nebenketten in ihrer Protonenform (sauer) und in ihrer Deprotonenform (basisch) schlicht negativerweise aufgeladen. Durch die titrierfähigen Nebenketten wird beispielsweise das Löseverhalten der jeweiligen Aminosäuren beeinflusst. Durch die geladenen Seiten-Ketten wird die Säure besser löslich, durch die ungeladenen Seiten-Ketten wird die Säure unlöslich.

Von den 20 Proteinogen-Aminosäuren haben 18 die (S)-Konfiguration nach der Cahn-Ingold-Prelog-Konvention am α-Kohlenstoffatom, nur Zystein hat die (R)-Konfiguration, da hier der Kohlenstoffatom mit der Thiol-Gruppe eine größere Bedeutung hat als die Carbonsäure. Mehr als 400 nicht-proteinogene Aminosäuren (d.h. nicht in Proteinen während der Übersetzung enthalten), die in Lebewesen auftreten, sind bis heute bekannt.

Viele nicht-proteinogene Aminosäuren werden von den eiweißbildenden Aminosäuren abgeleitet, die L-α Aminosäuren sind. Synthese-Aminosäuren sind 2-Amino-5-phosphonovaleriansäure (APV), ein Antikörper des NMDA-Rezeptors und das wirtschaftlich bedeutsame D-Phenylglycin (Synonym: (R)-phenylglycin), das als partielle Struktur in der Nebenkette vieler halbsynthetischer β Lactamantibiotika vorkommt. Die Synonyme (S)- und (R)-tert-Leucin[Synonym: (S)- und (R)-β-Methylvalin] sind künstliche Struktur-Isomere der eiweißbildenden Aminosäure (S)-Leucin und werden als Ausgangsmaterial in Stereosynthesen verwendet.

Daneben gibt es auch Aminosulfonsäure (Beispiel: 2-Aminoethansulfonsäure (Synonym: Taurin)], α-Aminophosphonsäuren und α-Aminophosphinsäuren. Die Aminosäuren werden entweder aus natürlichen Substanzen durch Abtrennung eines hydrolisierten Eiweißes oder auf chemischem Weg hergestellt. Urspruenglich [32] wurde die Erstellung einer Synthesemethode fuer die einzelnen Aminosaeuren hauptsaechlich zur Strukturaufklaerung verwendet. Mittlerweile sind diese strukturellen Fragen geklärt und mit den unterschiedlichen Syntheseverfahren, soweit sie noch vorhanden sind, werden die erwünschten Aminosäuren spezifisch wiedergegeben.

Einige dieser Methoden wurden jedoch weiter entwickelt und sind auch heute noch für die Repräsentation von Aminosäuren relevant. Weitere Details zu diesen synthetischen Verbindungen einschließlich der Synthesegleichungen finden Sie unter den Verknüpfungen zu den synthetischen Verbindungen und den angezeigten Aminosäuren. Für die Herstellung von Glyzin über α wurde von Wilhelm H. Peter K. S. und B. S. B. S. B. S. A. eine Synthesemethode entwickelt, die durch Umsetzung von Chlor- oder Bromfettsäuren mit Salmiakgeist entsteht.

Im Jahre 1883 entdeckt Joseph T. S. E. A. S. A. S. A. Pöchl die Azlactonsynthese zur Herstellung von Aminosäuren. Die erste Synthetisierung von Spargel erfolgte 1887[35] durch Reduzierung einer α-Oximinosäure. Auch wenn diese Synthesemethode für die Produktion von Glyzin veraltet ist, ist sie aufgrund ihrer guten Ausbeute für die Produktion anderer Aminosäuren geeignet. Im Jahr 1902 produzierte er zunächst Serin[33] über Glycolaldehyd mittels cyanohydrinischer Synthetisierung.

Isoleucine, Norleucine, Methionine und Phenylalanine sind weitere Aminosäuren, die mit dieser Synthetisierung leicht produziert werden können. Heute werden Aminosäuren mit den nachfolgenden Prozessen industriell hergestellt: Die produzierten Aminosäuren werden als Racemate gewonnen, so dass nachfolgende Enantiomerentrennprozesse durchgeführt werden müssen, wenn es sich um rein L- oder D-Aminosäuren handelt. Die Aminosäuren sind für die menschliche Nahrung von grundlegender Wichtigkeit, zumal die essenziellen Aminosäuren nicht selbst produziert werden können.

Im Rahmen einer ausgeglichenen Diät wird der Verbrauch an essenziellen Aminosäuren meist vollständig durch tierisches Eiweiß oder eine entsprechende Mischung aus verschiedenen pflanzlichen Proteinen (z.B. aus Cerealien und Hülsenfrüchten) gedeckt[42]. In der Tierhaltung wird das Futter mit Aminosäuren wie z. B. DL-Methionin und L-Lysin, aber auch mit verzweigten Aminosäuren (Leucin, lsoleucin, Valin) angereichert[43], was deren Nährstoffgehalt anhebt.

Als Nahrungsergänzung werden unterschiedliche Aminosäuren angeboten. Als Lebensmittelzusatzstoffe werden Aminosäuren und deren Folgeprodukte eingesetzt. Das Süßungsmittel Asparagin ist eine Amino-Säure. Die Aminosäuren sind Vorläufer bestimmter aromatischer Substanzen, die beim Trockenkochen von Lebensmitteln durch die Maillard-Reaktion anfallen. Die Aminosäuren werden in der Zellenbiologie und -biologie als Komponenten von Zellkulturen eingesetzt.

Biochemisch werden Aminosäurederivate wie Photoleucin oder Photomethionin zur Aufklärung der Struktur von Eiweißen und andere zur Markierung von Molekülen genutzt. Darüber hinaus werden Aminosäuren auch als Trägerstoffe genutzt, z.B. als Salzträger, Buffer. Aminosäuren sind unverzichtbare Ausgangsmaterialien für die synthetischen Hormone der Peptide und für die Bio-Synthese von Anitbiotika.